মূল পার্থক্য - ট্রিপসিন বনাম কাইমোট্রিপসিন
জীবন্ত প্রাণীর সামগ্রিক হজম প্রক্রিয়ায় প্রোটিন হজম একটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ প্রক্রিয়া। জটিল প্রোটিনগুলি এর অ্যামিনো অ্যাসিডের মনোমারগুলিতে হজম হয় এবং ছোট অন্ত্রের মাধ্যমে শোষিত হয়। প্রোটিন অপরিহার্য কারণ তারা একটি জীবের মধ্যে একটি প্রধান কার্যকরী এবং কাঠামোগত ভূমিকা পালন করে। প্রোটিন হজম প্রোটিন হজমকারী এনজাইমের মাধ্যমে সঞ্চালিত হয় যার মধ্যে ট্রিপসিন, কাইমোট্রিপসিন, পেপটিডেস এবং প্রোটিজ অন্তর্ভুক্ত রয়েছে। ট্রিপসিন হল একটি প্রোটিন-পাচনকারী এনজাইম যা মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পেপটাইড বন্ধনকে ক্লিভ করে যার মধ্যে লাইসিন এবং আরজিনিন রয়েছে। কাইমোট্রিপসিন হল একটি প্রোটিন-পাচনকারী এনজাইম যা সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন ফেনিল্যালানাইন, ট্রিপটোফান এবং টাইরোসিনে পেপটাইড বন্ধন ছিন্ন করে।ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিনের মধ্যে মূল পার্থক্য হল অ্যামিনো অ্যাসিডের অবস্থান যেখানে এটি প্রোটিনে ক্লিভ হয়। ট্রিপসিন বেসিক অ্যামিনো অ্যাসিড অবস্থানে ক্লিভ করে যেখানে কাইমোট্রিপসিন অ্যারোমেটিক অ্যামিনো অ্যাসিড অবস্থানে ক্লিভ করে৷
Trypsin কি?
Trypsin হল একটি 23.3 kDa প্রোটিন যা সেরিন প্রোটিস পরিবারের অন্তর্গত এবং এর প্রধান স্তরগুলি হল মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিড। এই মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে রয়েছে আর্জিনাইন এবং লাইসিন। ট্রিপসিন 1876 সালে কুহনে আবিষ্কার করেছিলেন। ট্রিপসিন হল একটি গ্লোবুলার প্রোটিন এবং এটির নিষ্ক্রিয় আকারে বিদ্যমান যা ট্রিপসিনোজেন - জাইমোজেন। ট্রিপসিনের কার্যপ্রণালী সেরিন প্রোটিজ কার্যকলাপের উপর ভিত্তি করে।
Trypsin মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিডের C টার্মিনালের শেষ প্রান্তে ক্লিভ করে। এটি একটি হাইড্রোলাইসিস প্রতিক্রিয়া এবং ছোট অন্ত্রে pH - 8.0 এ সঞ্চালিত হয়। ট্রিপসিনোজেনের সক্রিয়করণ টার্মিনাল হেক্সাপেপটাইড অপসারণের মাধ্যমে সঞ্চালিত হয় এবং এটি সক্রিয় ফর্ম তৈরি করে; ট্রিপসিন সক্রিয় ট্রিপসিন প্রধানত দুই প্রকার; α - ট্রিপসিন এবং β-ট্রিপসিন।তারা তাদের তাপীয় স্থিতিশীলতা এবং তাদের গঠন ভিন্ন। ট্রিপসিনের সক্রিয় সাইটে হিস্টিডিন (H63), অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড (D107) এবং সেরিন (S200) রয়েছে।
চিত্র 01: ট্রিপসিন
ট্রিপসিনের এনজাইমেটিক ক্রিয়া DFP, এপ্রোটিনিন, Ag+, বেনজামিডিন এবং ইডিটিএ দ্বারা বাধাপ্রাপ্ত হয়। ট্রিপসিনের প্রয়োগের মধ্যে রয়েছে টিস্যুর বিচ্ছিন্নকরণ, প্রাণী কোষের সংস্কৃতিতে ট্রিপসিনাইজেশন, ট্রিপটিক ম্যাপিং, ইন ভিট্রো প্রোটিন স্টাডিজ, ফিঙ্গারপ্রিন্টিং এবং টিস্যু কালচার অ্যাপ্লিকেশন।
কাইমোট্রিপসিন কি?
Chymotrypsin এর আণবিক ওজন 25.6 kDa এবং সেরিন প্রোটিজ পরিবারের অন্তর্গত এবং এটি একটি এন্ডোপেপ্টিডেস। কাইমোট্রিপসিন তার নিষ্ক্রিয় আকারে বিদ্যমান যা কাইমোট্রিপসিনোজেন। কাইমোট্রিপসিন 1900 সালে আবিষ্কৃত হয়েছিল।কাইমোট্রিপসিন সুগন্ধি অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পেপটাইড বন্ধনগুলিকে হাইড্রোলাইজ করে। এই সুগন্ধযুক্ত স্তরগুলির মধ্যে রয়েছে টাইরোসিন, ফেনিল্যালানাইন এবং ট্রিপটোফান। এই এনজাইমের সাবস্ট্রেটগুলি প্রধানত এল-আইসোমারগুলিতে থাকে এবং সহজেই অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামাইড এবং এস্টারগুলির উপর কাজ করে। সর্বোত্তম pH যেখানে কাইমোট্রিপসিন কাজ করে 7.8 – 8.0। কাইমোট্রিপসিনের দুটি প্রধান রূপ রয়েছে যেমন কাইমোট্রিপসিন এ এবং কাইমোট্রিপসিন বি এবং এগুলি কাঠামোগত এবং প্রোটিওলাইটিক বৈশিষ্ট্যে কিছুটা আলাদা। কাইমোট্রিপসিনের সক্রিয় সাইটে একটি অনুঘটক ট্রায়াড রয়েছে এবং এটি হিস্টিডিন (H57), অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড (D102) এবং সেরিন (S195) দ্বারা গঠিত।
চিত্র 02: কাইমোট্রিপসিন
কাইমোট্রিপসিনের সক্রিয়কারী হল Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide এবং Tetrabutylammonium bromide।কাইমোট্রিপসিনের ইনহিবিটারগুলি হল পেপটিডিল অ্যালডিহাইড, বোরোনিক অ্যাসিড এবং কুমারিন ডেরিভেটিভস। কাইমোট্রিপসিন বাণিজ্যিকভাবে পেপটাইড সংশ্লেষণ, পেপটাইড ম্যাপিং এবং পেপটাইড ফিঙ্গারপ্রিন্টিং-এ ব্যবহৃত হয়।
ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিনের মধ্যে মিল কী?
- উভয় এনজাইমই সেরিন প্রোটিস।
- উভয় এনজাইমই পেপটাইড বন্ধন বিচ্ছিন্ন করে।
- উভয় এনজাইম ছোট অন্ত্রে কাজ করে।
- দুটি এনজাইম তার নিষ্ক্রিয় আকারে জাইমোজেন হিসাবে বিদ্যমান।
- উভয়টি এনজাইম একটি অনুঘটক ট্রায়াড দিয়ে গঠিত যাতে হিস্টিডিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড এবং সেরিন সক্রিয় থাকে।
- উভয় এনজাইম প্রাথমিকভাবে গবাদি পশু থেকে আবিষ্কৃত এবং নিষ্কাশন করা হয়েছিল।
- বর্তমানে রিকম্বিন্যান্ট ডিএনএ কৌশলের মাধ্যমে উভয় এনজাইমের উৎপাদন করা হয়।
- উভয় এনজাইম একটি সর্বোত্তম মৌলিক পিএইচ-এর উপর কাজ করে।
- উভয়টি এনজাইম বিভিন্ন শিল্পে ভিট্রোতে ব্যবহৃত হয়।
ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিনের মধ্যে পার্থক্য কী?
ট্রিপসিন বনাম কাইমোট্রিপসিন |
|
| ট্রিপসিন হল একটি প্রোটিন-পাচনকারী এনজাইম যা লাইসিন এবং আরজিনিনের মতো মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পেপটাইড বন্ধনকে বিচ্ছিন্ন করে। | কাইমোট্রিপসিন যা একটি প্রোটিন-পরিপাককারী এনজাইম সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন ফেনিল্যালানিন, ট্রিপটোফ্যান এবং টাইরোসিনের সাথে পেপটাইড বন্ধন ছিন্ন করে। |
| আণবিক ওজন | |
| ট্রিপসিনের আণবিক ওজন 23.3 k Da। | কাইমোট্রিপসিনের আণবিক ওজন 25.6 k Da। |
| সাবস্ট্রেটস | |
| জটিল প্রোটিন তার অ্যামিনো অ্যাসিডের মনোমারে পরিপাক হয় এবং ছোট অন্ত্রের মাধ্যমে শোষিত হয়। | সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড সাবস্ট্রেট যেমন টাইরোসিন, ট্রিপটোফ্যান এবং ফেনিল্যালানিন কাইমোট্রিপসিনের উপর কাজ করে। |
| এনজাইমের জাইমোজেন ফর্ম | |
| Trypsinogen হল ট্রিপসিনের নিষ্ক্রিয় রূপ। | Chymotrypsinogen হল কাইমোট্রিপসিনের নিষ্ক্রিয় রূপ। |
| অ্যাক্টিভেটর | |
| ল্যান্থানাইড ট্রিপসিনের সক্রিয়কারী। | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide এবং Tetrabutylammonium bromide হল কাইমোট্রিপসিনের সক্রিয়কারী৷ |
|
ইনহিবিটারস |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, বেনজামিডিন এবং ইডিটিএ হল ট্রিপসিনের ইনহিবিটর। | পেপ্টিডিল অ্যালডিহাইডস, বোরোনিক অ্যাসিড এবং কুমারিন ডেরিভেটিভগুলি কাইমোট্রিপসিনের প্রতিরোধক। |
সারাংশ – ট্রিপসিন বনাম কাইমোট্রিপসিন
পেপটাইডেস বা প্রোটিওলাইটিক এনজাইম পেপটাইড বন্ডের হাইড্রোলাইসিসের মাধ্যমে প্রোটিনগুলিকে বিচ্ছিন্ন করে। ট্রিপসিন বেসিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে পেপটাইড বন্ধন ছিন্ন করে যেখানে কাইমোট্রিপসিন সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশে পেপটাইড বন্ধনকে ছিন্ন করে। উভয় এনজাইমই সেরিন পেপটিডেস এবং একটি মৌলিক পিএইচ পরিবেশে ছোট অন্ত্রে কাজ করে। বর্তমানে, বিভিন্ন ব্যাকটেরিয়া এবং ছত্রাকের প্রজাতি ব্যবহার করে ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিন তৈরিতে অনেক গবেষণা জড়িত কারণ এই এনজাইমগুলির উচ্চ শিল্প মূল্য রয়েছে। এটি ট্রিপসিন এবং কাইমোট্রিপসিনের মধ্যে পার্থক্য।
Trypsin vs Chymotrypsin এর PDF সংস্করণ ডাউনলোড করুন
আপনি এই নিবন্ধটির PDF সংস্করণ ডাউনলোড করতে পারেন এবং উদ্ধৃতি নোট অনুসারে অফলাইন উদ্দেশ্যে এটি ব্যবহার করতে পারেন। দয়া করে এখানে পিডিএফ সংস্করণ ডাউনলোড করুন Trypsin এবং Chymotrypsin এর মধ্যে পার্থক্য
